Un estudio de la Universidad Pompeu Fabra (UPF) arroja luz sobre la acumulación de los agregados de proteína beta-amiloide en el cerebro, señalando que la presencia de peroxinitrito en el ambiente extracelular promueve la formación y la estabilización de los agregados.
El beta-amiloide es una proteína presente en el sistema nervioso cuya función no se conoce con exactitud. Las formas solubles de beta-amiloide pueden agregar dando lugar a unas estructuras primarias llamadas oligómeros, que a su vez se agregan para dar lugar a las fibras maduras. Algunos expertos consideran que la formación de fibras maduras es un mecanismo protector para evitar la presencia de oligómeros, puesto que estos se han descrito como la forma más tóxica de beta-amiloide. Los oligómeros alteran directamente la función de las neuronas y promueven la neurodegeneración.
Los oligómeros y las fibras de beta-amiloide incrementan la producción de óxido nítrico y de radicales libres en el ambiente extracelular. Cuando estos se combinan, se produce peroxinitrito, una molécula altamente reactiva que modifica las proteínas, alterando su función. El estudio liderado por Francisco José Muñoz revela que cuando el peroxinitrito reacciona con los oligómeros de beta-amiloide, facilita su estabilización e impide la formación de las fibras maduras. De esta manera, cuanta más proteína beta-amiloide hay, más se promueve la formación de peroxinitrito y este, a su vez, hace que los oligómeros de beta-amiloide se mantengan estabilizados, perpetuando el daño a nivel neuronal característico de la enfermedad de Alzheimer. Es esencial conocer en profundidad los mecanismos moleculares que ocurren en los inicios de la enfermedad, señalan los expertos.
