Una investigación liderada por el Consejo Superior de Investigaciones
Científicas (CSIC) ha identificado una familia de pequeñas proteínas presentes en
bacterias extremófilas, fáciles de obtener y cristalizar, cuya estructura es muy similar
en la parte funcional a las metaloproteasas de membrana humanas, que son muy difíciles de extraer y eran el objeto del estudio.
Este tipo de enzimas son conocidas por cortar otras proteínas y péptidos, pero también están involucradas en otros procesos como el cáncer, la metástasis y la enfermedad de Alzheimer. Según el investigador del Instituto de Biología Molecular de Barcelona del CSIC Xavier Gomis-Ruth, que ha dirigido la investigación, “es precisamente su papel en dichos procesos el que fundamenta su
análisis”.
Así, conocer la estructura detallada de una proteína puede desvelar sus patrones de
funcionamiento, lo que podría servir para desarrollar fármacos que impidan su
participación en procesos perjudiciales. Para el caso de las metaloproteasas, el equipo se ha servido de la cristalización y determinación estructural en 3D de las proteínas projanalisina y proabilisina, presentes en bacterias extremófilas.
De su estudio, publicado en la revista The Journal of Biological Chemistry, se desprende que su estructura imita la parte funcional de dos familias de metaloproteasas de membrana humanas. Para Gomis-Rüth “esto las convierte en modelos válidos para conocer el modus operandi de estas últimas”.
El investigador del CSIC considera que, además del avance en lo que al estudio de las propias metaloproteasas se refiere, “esta investigación pone de manifiesto que es
posible reducir la complejidad de un sistema biológico mediante el análisis de formas
simplificadas más asequibles”.
